酵素や蛋白質など生体分子は分子量が大きく、その内奥に反応活性サイトが埋め込まれています。そこでどのような分子構造変化が起こり、どのように反応が進行するのかをその場分光法と組み合わせた蛋白質膜電気化学(Protein Film Electrochemistry: PFE)により知ることは、高性能な生体分子模倣触媒を開発する上で重要な知見になります。

金属酵素などの生体内分子には、人工の電極触媒とは比較にならないほど高性能な電極触媒機能が隠されています。例えばシトクロムc酸化酵素（CcO）やラッカーゼ（Lac）は、白金電極よりも小さな過電圧で酸素還元反応（ORR）を進行させることができます。また、一酸化窒素還元酵素(cNOR)や亜酸化窒素還元酵素(N₂OR)などの脱窒酵素群は、複数の酵素が反応をカスケード駆動して硝酸を窒素にまで還元することができています。本研究では機能性金属酵素を直接電極表面に固定し、電子移動過程や反応機構などを解明し、酵素模倣系の性能向上にフィードバックすることを目指しています。

　生体分子は金属電極表面で容易に変性し、その活性が失われてしまうため、従来は基板として炭素電極や酸化物電極が用いられてきました。しかし、金属表面に自己組織化単分子層（SAM）を構築し、その表面官能基を制御することにより、タンパク質や酵素を変性させることなく電極表面に固定することが報告されています。金属基板を使用することにより、当研究室が得意とする各種表面増強振動分光法と結合することができ、界面の分子構造をin situ(その場)あるいはOperando(作動条件下)で評価できるようになるため、反応活性と界面構造の相関を得ることが可能になります。現在、理化学研究所と協力してcNORを電極表面に固定した系について、国立循環器病研究センターと協力してCcOを電極表面に固定した系について、それぞれ研究を実施しています。特に後者ではミトコンドリア病に対する有機化合物の作用についてPFEと表面増強赤外吸収(SEIRA)分光法により評価しています。